Eine neue Studie erklärt, wie Dinosaurierkollagen so viel länger als erwartet überlebt haben.
MITForscher haben entdeckt, dass spezielle Wechselwirkungen auf Atomebene verhindern, dass Wassermoleküle die Peptidbindungen im Kollagen abbauen, was erklärt, wie Dinosaurierfossilien über 195 Millionen Jahre Kollagenstrukturen behalten könnten. Diese Entdeckung deutet auf eine tiefere Belastbarkeit auf molekularer Ebene hin, die frühere Vorstellungen von Peptidbindungsdauer in Frage stellt.
Wie Kollagen in alten Fossilien überlebt
Collagen, ein Protein in Knochen und Bindegewebe, wurde in Dinosaurierfossilien so alt wie 195 Millionen Jahre gefunden. Das überschreitet die normale Halbwertszeit der Peptidbindungen, die Proteine zusammenhalten, was etwa 500 Jahre alt ist.
Eine neue Studie von MIT bietet eine Erklärung dafür, wie Kollagen so viel länger überleben kann als erwartet. Das Forschungsteam stellte fest, dass eine spezielle Wechselwirkung auf Atomebene Kollagen gegen Angriffe durch Wassermoleküle verteidigt. Diese Barrikade verhindert, dass Wasser die Peptidbindungen durch einen Prozess namens Hydrolyse durchbricht.
Die wichtigste atomare Interaktion schützt Kollagen
"Wir liefern Beweise dafür, dass diese Wechselwirkung verhindert, dass Wasser die Peptidbindungen angreift und sie spaltet. Das fliegt nur angesichts dessen, was mit einer normalen Peptidbindung geschieht, die nur eine Halbwertszeit von nur 500 Jahren hat“, sagt Ron Raines, der feste Chemie-Professor für Chemie am MIT.
Raines ist der leitende Autor der neuen Studie, die am 4. September in veröffentlicht wurdeACS -Zentralwissenschaft. MIT Postdoc Jinyi Yang PhD '24 ist der Hauptautor des Papiers. MIT Postdoc Wolga Kojasoy und Doktorand Gerard Porter sind ebenfalls Autoren der Studie.
Wasserresistenz
Kollagen ist das am häufigsten vorkommende Protein bei Tieren und findet sich nicht nur in Knochen, sondern auch in Haut, Muskeln und Bändern. Es besteht aus langen Proteinsträngen, die sich zu einer harten dreifachen Helix verflechten.
"Kollagen ist das Gerüst, das uns zusammenhält", sagt Raines. "Was das Kollagenprotein so stabil und eine so gute Wahl für dieses Gerüst macht, ist, dass es im Gegensatz zu den meisten Proteinen faserig ist."
In den letzten zehn Jahren haben Paläobiologen Beweise dafür gefunden, dass Kollagen in Dinosaurierfossilien, einschließlich eines 80 Millionenjährigen Dinosaurierfossiliens, erhalten habenTyrannosaurus RexFossil und ein Sauropodomorph -Fossil, das fast 200 Millionen Jahre alt ist.
In den letzten 25 Jahren hat Raines 'Labor Kollagen untersucht und wie seine Struktur seine Funktion ermöglicht. In der neuen Studie zeigten sie, warum die Peptidbindungen, die Kollagen zusammenhalten, so resistent dagegen sind, durch Wasser abgebaut zu werden.
Peptidbindungen und ihr Wasserresistenz gegen Wasser
Peptidbindungen werden zwischen einem Kohlenstoff gebildetAtomVon einem AminoSäureund ein Stickstoffatom der angrenzenden Aminosäure. Das Kohlenstoffatom bildet auch eine Doppelbindung mit einem Sauerstoffatom, das eine molekulare Struktur bildet, die als Carbonylgruppe bezeichnet wird. Dieser Carbonylsauerstoff hat ein Paar Elektronen, die keine Bindungen zu anderen Atomen bilden. Diese Elektronen, wie die Forscher festgestellt haben, können mit der Carbonylgruppe einer benachbarten Peptidbindung geteilt werden.
Da dieses Elektronenpaar in diese Peptidbindungen eingeführt wird, können Wassermoleküle nicht auch in die Struktur gelangen, um die Bindung zu stören.
Experimentelle Beweise für die Haltbarkeit von Collagen
Um dies zu demonstrieren, schufen Raines und seine Kollegen zwei miteinander verbundene Kollagenmimik - diejenige, die normalerweise eine dreifache Helix bildet, die als trans bekannt ist, und eine andere, in der die Winkel der Peptidbindungen in eine andere Form gedreht werden, die als CIS bekannt ist. Sie fanden heraus, dass die Transform von Kollagen nicht zulässt, dass Wasser die Bindung anzugreifen und hydrolyzieren zu lassen. In der CIS -Form stieg Wasser ein und die Bindungen wurden gebrochen.
"Eine Peptidbindung ist entweder cis oder trans, und wir können das CIS -trans -Verhältnis ändern. Auf diese Weise können wir den natürlichen Zustand des Kollagens nachahmen oder eine ungeschützte Peptidbindung schaffen. Und wir haben gesehen, dass es für die Welt nicht lange lang war, wenn sie ungeschützt war", sagt Raines.
„Diese Arbeit baut auf einer langfristigen Anstrengung in der Raines Group auf, die Rolle einer lang übertriebenen grundlegenden Wechselwirkung in der Proteinstruktur zu klassifizieren“, sagt Paramjit Arora, Professor für Chemie beiNew York University, der nicht an der Forschung beteiligt war. "Das Papier befasst sich direkt mit dem bemerkenswerten Befund von intaktem Kollagen in den Rippen eines 195 Millionen alten Dinosaurierfossils und zeigt, dass sich die Überlappung gefüllter und leerer Orbitale über die Konformations- und hydrolytische Stabilität von Kollagen steuert."
"Keine schwache Verbindung"
Diese Teile von Elektronen wurde auch in Proteinstrukturen beobachtet, die als Alpha -Helices bekannt sind und in vielen Proteinen vorkommen. Diese Helices können auch vor Wasser geschützt sein, aber die Helices sind immer durch Proteinsequenzen verbunden, die exponierter sind und immer noch anfällig für Hydrolyse sind.
"Kollagen sind alle dreifache Helices, von einem Ende zum anderen", sagt Raines. "Es gibt keine schwache Verbindung, und deshalb denke ich, dass es überlebt hat."
Alternative Theorien
Zuvor haben einige Wissenschaftler andere Erklärungen vorgeschlagen, warum Kollagen für Millionen von Jahren erhalten bleiben könnten, einschließlich der Möglichkeit, dass die Knochen so dehydriert waren, dass kein Wasser die Peptidbindungen erreichen konnte.
„Ich kann die Beiträge anderer Faktoren nicht rabattieren, aber 200 Millionen Jahre sind eine lange Zeit, und ich denke, Sie brauchen etwas auf molekularer Ebene auf atomarer Ebene, um es zu erklären“, sagt Raines.
Weitere Informationen zu dieser Studie finden Sie unter.
Referenz: „Pauli -Ausschluss durch N → π* Wechselwirkungen: Implikationen für die Paläobiologie“ von Jinyi Yang, Wolga Kojasoy, Gerard J. Porter und Ronald T. Raines, 4. September 2024,ACS -Zentralwissenschaft.
Doi: 10.1021/acscentsci.4c00971
Die Forschung wurde von der finanziertNationale Gesundheitsinstituteund die National Science Foundation.
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